Receptor de estrógeno beta

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Receptor de estrógeno beta

Estructura tridimensional del receptor de estrógeno beta.
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Human Uniprot: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos ESR2 (HUGO: 3468); ER-BETA; ESR-BETA; ESRB; ESTRB; Erb; NR3A2
Identificadores externos OMIM601663 GeneCardsGen ESR2
Locus Cr. 14 q23.2
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 2100 n/a
UniProt Q92731 n/a
RefSeq (mRNA) NP_001035365 n/a

El receptor de estrógeno beta, también denominado ER-beta ó NR3A2 (de sus siglas en inglés "Nuclear receptor subfamily 3, group A, member 2"), es uno de los miembros de la familia de factores de transcripción de receptores nucleares, activado por una hormona sexual, el estrógeno, y codificado en humanos por el gen HGNC ESR2 .

Este gen codifica un miembro de la familia de los receptores de estrógeno y de la superfamilia de receptores nucleares que son factores de transcripción. Esta proteína contiene un dominio de unión a ADN en el extremo N-terminal y dominio de unión a ligando en el extremo C-terminal, y se puede encontrar en el núcleo celular, en el citoplasma y en la mitocondria. Tras la unión del 17-beta-estradiol o ligandos semejantes, el receptor ER-beta forma un homo- o heterodímero que interacciona con secuencias específicas del ADN para activar la transcripción. Algunas isoformas inhiben de forma dominante la actividad de otros miembros de la familia de los receptores de estrógeno. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, pero sólo se han caracterizado completamente algunas de ellas.[1]

Distribución[editar]

El receptor ER-beta es expresado en muchas células y tejidos, incluyendo monocitos de la sangre y macrófagos, células epiteliales de pulmón y de colon y en el epitelio de la próstata, así como en estos mismo tejidos cuando han sufrido malignización. Este receptor también ha sido encontrado en el cerebro a diferentes concentraciones en diversos conjuntos neuronales.[2] [3]

Función[editar]

El receptor ER-beta posee efectos anti-proliferativos y por ello, en oposición a la acción del receptor de estrógeno alfa en tejido reproductivo.[4] Este receptor también tiene un importante papel en la función adaptativa del pulmón durante el embarazo.[5]

Interacciones[editar]

El receptor de estrógeno beta ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias[editar]

  1. «Entrez Gene: ESR2 estrogen receptor 2 (ER beta)».
  2. Couse JF, Lindzey J, Grandien K, Gustafsson JA, Korach KS (1997). «Tissue distribution and quantitative analysis of estrogen receptor-alpha (ERα) and estrogen receptor-beta (ERβ) messenger ribonucleic acid in the wild-type and ERα-knockout mouse». Endocrinology 138 (11):  pp. 4613–21. doi:10.1210/en.138.11.4613. PMID 9348186. 
  3. Koehler KF, Helguero LA, Haldosén LA, Warner M, Gustafsson JA (2005). «Reflections on the discovery and significance of estrogen receptor β». Endocr. Rev. 26 (3):  pp. 465–78. doi:10.1210/er.2004-0027. PMID 15857973. 
  4. Weihua Z, Saji S, Mäkinen S, Cheng G, Jensen EV, Warner M, Gustafsson JA (2000). «Estrogen receptor (ER) β, a modulator of ERα in the uterus». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (11):  pp. 5936–41. doi:10.1073/pnas.97.11.5936. PMID 10823946. 
  5. Carey MA, Card JW, Voltz JW, Germolec DR, Korach KS, Zeldin DC (2007). «The impact of sex and sex hormones on lung physiology and disease: lessons from animal studies». Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 293 (2):  pp. L272–8. doi:10.1152/ajplung.00174.2007. PMID 17575008. 
  6. Lee, S K; Jung S Y, Kim Y S, Na S Y, Lee Y C, Lee J W (Feb. 2001). «Two distinct nuclear receptor-interaction domains and CREB-binding protein-dependent transactivation function of activating signal cointegrator-2». Mol. Endocrinol. (United States) 15 (2):  pp. 241–54. ISSN 0888-8809. PMID 11158331. 
  7. Ko, Lan; Cardona Guemalli R, Iwasaki Toshiharu, Bramlett Kelli S, Burris Thomas P, Chin William W (Jan. 2002). «Ser-884 adjacent to the LXXLL motif of coactivator TRBP defines selectivity for ERs and TRs». Mol. Endocrinol. (United States) 16 (1):  pp. 128–40. ISSN 0888-8809. PMID 11773444. 
  8. Migliaccio, A; Castoria G, Di Domenico M, de Falco A, Bilancio A, Lombardi M, Barone M V, Ametrano D, Zannini M S, Abbondanza C, Auricchio F (Oct. 2000). «Steroid-induced androgen receptor-oestradiol receptor beta-Src complex triggers prostate cancer cell proliferation». EMBO J. (ENGLAND) 19 (20):  pp. 5406–17. doi:10.1093/emboj/19.20.5406. ISSN 0261-4189. PMID 11032808. 
  9. Slentz-Kesler, K; Moore J T, Lombard M, Zhang J, Hollingsworth R, Weiner M P (Oct. 2000). «Identification of the human Mnk2 gene (MKNK2) through protein interaction with estrogen receptor beta». Genomics (UNITED STATES) 69 (1):  pp. 63–71. doi:10.1006/geno.2000.6299. ISSN 0888-7543. PMID 11013076. 
  10. Jung, Dong-Ju; Na Soon-Young, Na Doe Sun, Lee Jae Woon (Jan. 2002). «Molecular cloning and characterization of CAPER, a novel coactivator of activating protein-1 and estrogen receptors». J. Biol. Chem. (United States) 277 (2):  pp. 1229–34. doi:10.1074/jbc.M110417200. ISSN 0021-9258. PMID 11704680. 
  11. Wong, C W; Komm B, Cheskis B J (Jun. 2001). «Structure-function evaluation of ER alpha and beta interplay with SRC family coactivators. ER selective ligands». Biochemistry (United States) 40 (23):  pp. 6756–65. ISSN 0006-2960. PMID 11389589. 
  12. Leo, C; Li H, Chen J D (Feb. 2000). «Differential mechanisms of nuclear receptor regulation by receptor-associated coactivator 3». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (8):  pp. 5976–82. ISSN 0021-9258. PMID 10681591. 
  13. Ogawa, S; Inoue S, Watanabe T, Hiroi H, Orimo A, Hosoi T, Ouchi Y, Muramatsu M (Feb. 1998). «The complete primary structure of human estrogen receptor beta (hER beta) and its heterodimerization with ER alpha in vivo and in vitro». Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 243 (1):  pp. 122–6. doi:10.1006/bbrc.1997.7893. ISSN 0006-291X. PMID 9473491. 
  14. a b Poelzl, G; Kasai Y, Mochizuki N, Shaul P W, Brown M, Mendelsohn M E (Mar. 2000). «Specific association of estrogen receptor beta with the cell cycle spindle assembly checkpoint protein, MAD2». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 97 (6):  pp. 2836–9. doi:10.1073/pnas.050580997. ISSN 0027-8424. PMID 10706629. 

Enlaces externos[editar]