Cinasa

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Una proteína (azul) es fosforilada con un grupo fosfato donado por el ATP, reacción catalizada por una proteína cinasa.

Las cinasas (también llamadas quinasas, debido a la traducción errónea del inglés: kinases) son un tipo de enzima que modifica otras moléculas (sustratos), mediante fosforilación. La fosforilación consiste en transferir un grupos fosfatos desde ATP a un sustrato específico o diana. Todas las cinasas necesitan un ion metálico divalente como el Mg2+ o el Mn2+ para transferir el grupo fosfato. Algunos ejemplos son: la cinasa dependiente de AMP cíclico (PKA) y la cinasa dependiente de ARN de doble cadena (PKR). Según la nomenclatura oficial son ATP(x)fosfotransferasas, donde (x)= molécula a la que se transfiere el grupo fosfato

Las proteina cinasas son un subtipo de cinasas, que actúan sobre una proteína activándola o desactivándola. Las cinasas ocupan, por tanto, un lugar central en los mecanismos de señalización celular, la cascada de respuesta ante una señal química que llegue a la célula: sirven de puente entre un segundo mensajero (usualmente, AMPc), y las respuestas celulares al estímulo (activación o desactivación de factores de transcripción, por ejemplo). Se calcula que hasta el 30% de todo el proteoma celular es susceptible de variar su actividad por acción de una cinasa. El genoma humano contiene cerca de 500 genes que codifican proteínas cinasa, constituyendo cerca del 2% de todos los genes.


Clasificación de las cinasas[editar]

Una clasificación actualmente en uso de la superfamilia de las cinasas las divide en: cinasas convencionales (ePKs) y cinasas atípicas (aPKs).

Cinasas convencionales[editar]

Las cinasas convencionales se distribuyen en ocho familias:

Cinasas atípicas[editar]

Las cinasas atípicas no tienen una secuencia muy similar a la de las cinasas convencionales, pero tienen actividad enzimática de cinasa. Comprenden:

Referencias[editar]

  • Hanks, S. K. & Hunter, T. Protein kinases 6. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification. FASEB J., 1995 May, 9(8), 576-596.