Proteína ribosomal L5

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Proteína ribosomal L5
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Ortholog: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos RPL5 (HUGO: 10360); MGC117339; MSTP030
Identificadores externos OMIM603634 HomoloGene110649 GeneCardsGen RPL5
Locus Cr. 1 p22.1
Patrones de expresión RNA
PBB GE RPL5 200937 s at tn.png
PBB GE RPL5 210035 s at tn.png
PBB GE RPL5 213080 x at tn.png
Mayor información
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 6125 668936
Ensembl Véase HS Véase MM
UniProt P46777 Q3THE1
RefSeq (mRNA) NM_000969 XM_001004898
RefSeq (proteína) NCBI NP_000960 XP_001004898
Ubicación (UCSC) Chr 1:
93.3 – 93.31 Mb
Chr 5:
107.9 – 107.91 Mb
PubMed (búsqueda) [1] [2]

La proteína ribosomal L5 (RPL5) es una proteína codificada en humanos por el gen rpl5.[1] [2]

Los ribosomas, orgánulos que catalizan la síntesis de proteínas, se constituyen de una subunidad pequeña 40S y de una subunidad grande 60S. Estas subunidades están compuestas de 4 especies de ARN y aproximadamente 80 proteínas estructuralmente distintas. RPL5 es una proteína ribosomal constituyente de la subunidad 60S. La proteína pertenece a la familia L18P de proteínas ribosomales. Se localiza en el citoplasma. RPL5 se une al ARN ribosómico 5S para formar un complejo estable denominado partícula de ribonucleoproteína 5S (RNP), que es necesaria para el transporte del ARNr 5S citoplásmico asociado a ribosoma hacia el nucleolo para el ensamblaje con los ribosomas. Esta proteína interacciona específicamente con la subunidad beta de la caseína quinasa II. Se ha observado una expresión variable de este gen en cáncer colorrectal comparando con la de tejidos normales adyacentes, aunque no se ha visto correlación entre los niveles de expresión y la severidad de la enfermedad. Este gen se co-transcribe con el gen U21 de ARN pequeño nucleolar, el cual se localiza en su quinto intrón. Como suele ocurrir en aquellos genes que codifican proteínas ribosomales, existen multitud de pseudogenes procesados de este gen dispersados a lo largo del genoma.[3]

Interacciones[editar]

La proteína RPL5 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias[editar]

  1. Qu LH, Nicoloso M, Michot B, Azum MC, Caizergues-Ferrer M, Renalier MH, Bachellerie JP (Nov 1994). «U21, a novel small nucleolar RNA with a 13 nt. complementarity to 28S rRNA, is encoded in an intron of ribosomal protein L5 gene in chicken and mammals». Nucleic Acids Res 22 (20):  pp. 4073–81. PMID 7937132. 
  2. Frigerio JM, Dagorn JC, Iovanna JL (Jul 1995). «Cloning, sequencing and expression of the L5, L21, L27a, L28, S5, S9, S10 and S29 human ribosomal protein mRNAs». Biochim Biophys Acta 1262 (1):  pp. 64–8. PMID 7772601. 
  3. «Entrez Gene: RPL5 ribosomal protein L5».
  4. Schatz, O; Oft M, Dascher C, Schebesta M, Rosorius O, Jaksche H, Dobrovnik M, Bevec D, Hauber J (Feb. 1998). «Interaction of the HIV-1 rev cofactor eukaryotic initiation factor 5A with ribosomal protein L5». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 95 (4):  pp. 1607–12. ISSN 0027-8424. PMID 9465063. 
  5. Kang, Min-Ji; Ahn Hye-Sung, Lee Ji-Young, Matsuhashi Sachiko, Park Woong-Yang (Apr. 2002). «Up-regulation of PDCD4 in senescent human diploid fibroblasts». Biochem. Biophys. Res. Commun. (United States) 293 (1):  pp. 617–21. doi:10.1016/S0006-291X(02)00264-4. ISSN 0006-291X. PMID 12054647. 
  6. Lehner, Ben; Semple Jennifer I, Brown Stephanie E, Counsell Damian, Campbell R Duncan, Sanderson Christopher M (Jan. 2004). «Analysis of a high-throughput yeast two-hybrid system and its use to predict the function of intracellular proteins encoded within the human MHC class III region». Genomics (United States) 83 (1):  pp. 153–67. ISSN 0888-7543. PMID 14667819. 
  7. Boldyreff, B; Issinger O G (Feb. 1997). «A-Raf kinase is a new interacting partner of protein kinase CK2 beta subunit». FEBS Lett. (NETHERLANDS) 403 (2):  pp. 197–9. ISSN 0014-5793. PMID 9042965. 
  8. Kim, J M; Cha J Y, Marshak D R, Bae Y S (Sep. 1996). «Interaction of the beta subunit of casein kinase II with the ribosomal protein L5». Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 226 (1):  pp. 180–6. doi:10.1006/bbrc.1996.1330. ISSN 0006-291X. PMID 8806611. 
  9. Ahn, B H; Kim T H, Bae Y S (Oct. 2001). «Mapping of the interaction domain of the protein kinase CKII beta subunit with target proteins». Mol. Cells (Korea (South)) 12 (2):  pp. 158–63. ISSN 1016-8478. PMID 11710515. 
  10. Zhang, Yanping; Wolf Gabrielle White, Bhat Krishna, Jin Aiwen, Allio Theresa, Burkhart William A, Xiong Yue (Dec. 2003). «Ribosomal protein L11 negatively regulates oncoprotein MDM2 and mediates a p53-dependent ribosomal-stress checkpoint pathway». Mol. Cell. Biol. (United States) 23 (23):  pp. 8902–12. ISSN 0270-7306. PMID 14612427. 
  11. Marechal, V; Elenbaas B, Piette J, Nicolas J C, Levine A J (Nov. 1994). «The ribosomal L5 protein is associated with mdm-2 and mdm-2-p53 complexes». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 14 (11):  pp. 7414–20. ISSN 0270-7306. PMID 7935455. 
  12. Dai, Mu-Shui; Sun Xiao-Xin, Lu Hua (Jul. 2008). «Aberrant expression of nucleostemin activates p53 and induces cell cycle arrest via inhibition of MDM2». Mol. Cell. Biol. (United States) 28 (13):  pp. 4365–76. doi:10.1128/MCB.01662-07. PMID 18426907.