Proteína de Rieske

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Complejo del citocromo bc1 mitocondrial. (Código PDB 1bcc).

La proteína de Rieske es una proteína hierro-azufre componente del complejo del citocromo bc1 y del complejo del citocromo b6f descubierta y aislada por John S. Rieske y colaboradores en 1964.[1]

Función biológica[editar]

La ubiquinol-citocromo-c reductasa (también conocida como complejo bc1 o complejo III) es un complejo enzimático bacteriano y mitocondrial de sistemas de fosforilación oxidativa que cataliza la oxidorreducción de los componentes móviles redox ubiquinol y citocromo c, generando un potencial electroquímico vinculado a la síntesis de ATP.[2] [3]

El complejo consta de tres subunidades en la mayoría de las bacterias, y nueve en mitocondrias: tanto los complejos bacterianos como mitocondriales contienen subunidades de citocromo b y citocromo c1, y una unidad hierro-azufre de "Rieske", que contiene un centro 2Fe-2S de alto potencial.[4] La forma mitocondrial también incluye a otras seis subunidades que no poseen centros redox. La plastoquinona-plastocianina reductasa (complejo b6f), presente en las cianobacterias y los cloroplastos de las plantas cataliza la oxidorreducción de plastoquinol y citocromo f. Este complejo, que es funcionalmente similar a ubiquinol-citocromo c reductasa, comprende citocromo b6, citocromo f y subunidades de Rieske.[5]

La subunidad de Rieske actúa uniéndose a un anión ya sea de ubiquinol o plastoquinol, transfiriendo un electrón al centro 2Fe-2S, luego liberándolo al hierro del grupo hemo del citocromo c o f.[2] [5] La reducción del centro de Rieske aumenta la afinidad de la subunidad en varios órdenes de magnitud, estabilizando el radical de semiquinona en el sitio Q(P).[6] El dominio de Rieske tiene un centro [2Fe-2S]. Dos cisteínas conservadas coordinan un ion de Fe, mientras que el otro ion Fe está coordinado por dos histidinas conservadas. El centro 2Fe-2S está unido a la región C-terminal muy conservada de la subunidad Rieske.

Familia de proteínas de Rieske[editar]

Dentro de los homólogos a las proteínas de Rieske se incluyen componentes de proteína hierro-azufre del complejo del citocromo b6f, dioxigenasas hidroxilantes de anillo aromático (ftalato dioxigenasa, benceno, nafaleno y tolueno 1,2-dioxigenasas) y arsenita oxidasa. La comparación de las secuencias de aminoácidos ha revelado la siguiente secuencia consenso:

Cys-Xaa-His-(Xaa)15–17-Cys-Xaa-Xaa-His
Centro hierro-azufre de Rieske.

Estructura tridimensional[editar]

Se conocen las estructuras cristalinas de una serie de proteínas Rieske. El plegamiento general, incluye dos subdominios, está dominado por una estructura de β antiparalela y contiene una hélice alfa. Los pequeños subdominios de "centro de unión" son prácticamente idénticos en proteínas de mitocondrias y cloroplastos, mientras que el subdominio mayor es sustancialmente diferente a pesar de una topología de plegamiento común. El subdominio del centro de unión [Fe2S2] tiene un topología de un barril beta antiparalelo incompleto. Un átomo de hierro del centro de Rieske [Fesub>2S2] es coordinado por dos residuos de cisteína y el otro es coordinado por dos a través de los residuos de los átomos Nδ de la histidina. Los ligandos de coordinación del grupo proceden de dos bucles, cada uno aporta una Cys y una His.

Referencias[editar]

  1. Rieske JS, Maclennan DH, Coleman, R (1964). «Isolation and properties of an iron-protein from the (reduced coenzyme Q)-cytochrome C reductase complex of the respiratory chain». Biochem. Biophys. Res. Commun 15:  pp. 338–344. doi:10.1016/0006-291X(64)90171-8. 
  2. a b Harnisch U, Weiss H, Sebald W (mayo 1985). «The primary structure of the iron-sulfur subunit of ubiquinol-cytochrome c reductase from Neurospora, determined by cDNA and gene sequencing». Eur. J. Biochem. 149 (1):  pp. 95–9. doi:10.1111/j.1432-1033.1985.tb08898.x. PMID 2986972. 
  3. Gabellini N, Sebald W (febrero 1986). «Nucleotide sequence and transcription of the fbc operon from Rhodopseudomonas sphaeroides. Evaluation of the deduced amino acid sequences of the FeS protein, cytochrome b and cytochrome c1». Eur. J. Biochem. 154 (3):  pp. 569–79. doi:10.1111/j.1432-1033.1986.tb09437.x. PMID 3004982. 
  4. Kurowski B, Ludwig B (octubre 1987). «The genes of the Paracoccus denitrificans bc1 complex. Nucleotide sequence and homologies between bacterial and mitochondrial subunits». J. Biol. Chem. 262 (28):  pp. 13805–11. PMID 2820981. 
  5. a b Madueño F, Napier JA, Cejudo FJ, Gray JC (octubre 1992). «Import and processing of the precursor of the Rieske FeS protein of tobacco chloroplasts». Plant Mol. Biol. 20 (2):  pp. 289–99. doi:10.1007/BF00014496. PMID 1391772. 
  6. Link TA (julio 1997). «The role of the 'Rieske' iron sulfur protein in the hydroquinone oxidation (Q(P)) site of the cytochrome bc1 complex. The 'proton-gated affinity change' mechanism». FEBS Lett. 412 (2):  pp. 257–64. doi:10.1016/S0014-5793(97)00772-2. PMID 9256231. 

Lecturas complementarias[editar]