Piruvato, fosfato dikinasa

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Piruvato, fosfato dikinasa

Estructura de la piruvato, fosfato dikinasa de maíz unida a Mg-fosfoenolpiruvato[1] [2] .
Estructuras enzimáticas (PDB)
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos IntEnz2.7.9.1 BRENDA2.7.9.1 ExPASyNiceZyme view MetaCycvía metabólica PRIAMperfil KEGGenzima:2.7.9.1
Número EC 2.7.9.1
Número CAS 9027-40-1
Ortología
PubMed (búsqueda) [1]
PMC (búsqueda) [2]  
Mecanismo de la piruvato, fosfato dikinasa.

La piruvato, fosfato dikinasa (PPDK) (número EC 2.7.9.1) es una enzima que cataliza la reacción:

Piruvato + fosfato + ATP \rightleftharpoons Fosfoenolpiruvato + difosfato + AMP

Esta enzima se ha estudiado principalmente en las plantas, pero también se ha estudiado en algunas bacterias[3] . Es una enzima clave en la gluconeogénesis y en la fotosíntesis, y es responsable de la reacción inversa que cataliza la piruvato quinasa en la glicólisis.

Se ha demostrado que la piruvato, fosfato dikinasa sufre regulación día/noche por la proteína reguladora de la piruvato dikinasa (PDRP) que fosforila reversiblemente la Thr-456.

Clasificación[editar]

Se ha demostrado que una serie de enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato vía un intermedio fosfo-histidina están estructuralmente relacionadas:

  • Piruvato, agua dikinasa. Esta enzima cataliza la fosforilación reversible del piruvato por el ATP para formar fosfoenolpiruvato. Esta es una etapa esencial en la gluconeogénesis cuando el piruvato y el lactato son usados como fuentes de carbono.
  • Fosfoenolpiruvato-proteína kinasa. Esta es la primera enzima del sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS). Un sistema de transporte de carbohidratos en las bacterias. El PTS cataliza la fosforilación de los azúcares al mismo tiempo que los translocaliza a través de la membrana celular. El mecanismo general de la PTS es el siguiente: un grupo fosforilo del fosfoenolpiruvato es transferido a la enzima I (EI) de la PTS que a su vez lo transfiere a una proteína transportadora de fosforilo (HPr). Fosfo-HPr entonces transfiere el grupo fosforilo a una permeasa específica para los azúcares.

Todas estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalítico, se unen al fosfoenolpiruvato y transfieren su grupo fosforilo a un residuo de histidina. La secuencia alrededor de este residuo está muy conservada.

Referencias[editar]

  1. EBI 1vbh
  2. Nakanishi, Tsugumi and Nakatsu, Toru and Matsuoka, Makoto and Sakata, Kanzo y Kato, Hiroaki (2005). ACS Publications. ed. «Crystal structures of pyruvate phosphate dikinase from maize revealed an alternative conformation in the swiveling-domain motion». Biochemistry 44 (4):  pp. 1136--1144. 
  3. Pocalyko DJ, Carroll LJ, Martin BM, Babbitt PC, Dunaway-Mariano D (December 1990). «Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs». Biochemistry 29 (48):  pp. 10757–65. doi:10.1021/bi00500a006. PMID 2176881. 

Enlaces externos[editar]