PRNP

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proteína priónica (p27-30)
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Ortholog: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos PRNP (HUGO: 9449); ASCR; AltPrP; CD230; CJD; GSS; KURU; PRIP; PrP; PrP27-30; PrP33-35C; PrPc; p27-30
Identificadores externos OMIM176640 MGI97769 HomoloGene7904 GeneCardsGen PRNP
Locus Cr. 20 pter-p12
Patrones de expresión RNA
PBB GE PRNP 201300 s at tn.png
PBB GE PRNP 215707 s at tn.png
Mayor información
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5621 19122
Ensembl Véase HS Véase MM
UniProt F7VJQ1 P04925
RefSeq (mRNA) NM_000311 NM_011170
RefSeq (proteína) NCBI NP_000302 NP_035300
Ubicación (UCSC) Chr 20:
4.67 – 4.68 Mb
Chr 2:
131.91 – 131.94 Mb
PubMed (búsqueda) [1] [2]

PRNP (Proteína priónica) es un gen que provee instrucciones para la síntesis de una proteína llamada proteína priónica (PrP), que es activa en el cerebro y varios otros tejidos. Aunque la función precisa de la PrP no se conoce todavía, se encuentra posiblemente involucrada en el transporte de iones de cobre a las células desde el medio externo. Los investigadores han propuesto también para la PrP roles en la señalización celular o en la formación de sinapsis entre las células nerviosas (neuronas).

Se han identificado diversas formas de la PrP en el sistema nervioso. La forma celular usual de la proteína se denomina PrPC. Otra forma, PrPSc, tiene una estructura tridimensional diferente y se ha asociado con desórdenes hereditarios, esporádicos (no hereditarios) e infecciosos del cerebro y el sistema nervioso. En un proceso que no es del todo entendido, la PrPC se `puede transformar en la PrPSc anormal. Esta proteína anormal puede promover a su vez la transformación de PrPC en PrPSc, llevando a lo que se conoce como encefalopatía espongiforme transmisible.

El gen PRNP se encuentra localizado en el brazo corto (p) del cromosoma 20 en humanos, desde los pares de bases 4.615.068 hasta 4.630.233.

Mutaciones[editar]

Se han descrito más de 20 mutaciones en el gen PRNP en personas con enfermedades priónicas congénitas, que incluyen las siguientes:

Algunas mutaciones en el PRNP llevan a cambios en un simple aminoácido en la proteína priónica. Otros insertan aminoácidos adicionales en la proteína o causan una proteína anormalmente corta. Estas mutaciones provocan que la célula fabrique proteínas priónicas con una estructura anormal. La proteína anormal, PrPSc, se acumula en el cerebro y destruye las células nerviosas, lo que lleva a enfermedades mentales y de comportamiento. Varios otros cambios en el gen PRNP (llamados polimorfismos) no causan enfermedades priónicas, pero pueden afectar al riesgo de la persona a desarrollar estas enfermedades o alterar el curso de los desórdenes.

Referencias[editar]

  • Castilla J, Hetz C, Soto C (2004). «Molecular mechanisms of neurotoxicity of pathological prion protein». Curr Mol Med 4 (4):  pp. 397-403. PMID 15354870. 
  • Collins S, McLean CA, Masters CL (2001). «Gerstmann-Straussler-Scheinker syndrome, fatal familial insomnia, and kuru: a review of these less common human transmissible spongiform encephalopathies». J Clin Neurosci 8 (5):  pp. 387-97. PMID 11535002. 
  • Kovacs GG, Trabattoni G, Hainfellner JA, Ironside JW, Knight RS, Budka H (2002). «Mutations of the prion protein gene phenotypic spectrum». J Neurol 249 (11):  pp. 1567-82. PMID 12420099. 
  • Montagna P, Gambetti P, Cortelli P, Lugaresi E (2003). «Familial and sporadic fatal insomnia». Lancet Neurol 2 (3):  pp. 167-76. PMID 12849238. 
  • Prusiner SB (2001). «Shattuck lecture--neurodegenerative diseases and prions». N Engl J Med 344 (20):  pp. 1516-26. PMID 11357156. 
  • Weissmann C (2004). «The state of the prion». Nat Rev Microbiol 2 (11):  pp. 861-71. PMID 15494743. 

Enlaces externos[editar]