Isocitrato deshidrogenasa kinasa

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Isocitrato deshidrogenasa quinasa
Identificadores
Identificadores externos IntEnz2.7.11.5 BRENDA2.7.11.5 ExPASyNiceZyme view MetaCycvía metabólica PRIAMperfil KEGGenzima:2.7.11.5
Número EC 2.7.11.5
Número CAS 83682-93-3
Ortología
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Isocitrato deshidrogenasa kinasa número EC 2.7.11.5 cataliza la reacción de fosforilación de la enzima isocitrato deshidrogenasa dependiente del NADP+ (IDH) utilizando para ello ATP:

ATP + [isocitrato deshidrogenasa (NADP+)] \rightleftharpoons ADP + [isocitrato deshidrogenasa (NADP+)] fosfato

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son ATP y la enzima isocitrato deshidrogenasa (NADP+), mientras que sus dos productos son adenosina difosfato y la isocitrato deshidrogenasa (NADP+) fosfato.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas, específicamente a aquellas transferasas que transfieren un grupo fosfato a la cadena lateral de los residuos serina o treonina en una proteína (serina/treonina quinasa)

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:[isocitrato dedhidrogenasa (NADP+)] fosfotransferasa. Otros nombres de uso común por los cuales se la conoce son [isocitrato deshidrogenasa (NADP+)] quinasa, ICDH quinasa/fosfatasa, IDH quinasa, IDH quinasa/fosfatasa, IDH-K/P, IDHK/P, isocitrato deshidrogenasa qunasa (fosforilante), isocitrato deshidrogenasa quinasa/fosfatasa; y STK3.

Papel biológico[editar]

Su localización celular es el citoplasma. Es una enzima bacteriana y bifuncional ya que puede fosforilar (desactivar) o defosforilar (activar) la IDH en un residuo serina específico. Este es un mecanismo regulador que le permite a las bacterias derivar el ciclo de Krebs a través de la ruta del glioxilato en respuesta al tipo de fuente de carbono.

Cuando las bacterias crecen en glucosa, la IDH está completamente activa y defosforilada, pero cuando crecen en acetato o etanol, la actividad de la IDH se reduce drásticamente por su fosforilación.

Referencias[editar]

  • Wang JY, Koshland DE Jr (1982). «The reversible phosphorylation of isocitrate dehydrogenase of Salmonella typhimurium». Arch. Biochem. Biophys. 218 (1): 59–67. doi:10.1016/0003-9861(82)90321-6. PMID 6756316. 
  • Miller SP, Karschnia EJ, Ikeda TP, LaPorte DC (1996). «Isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase. Kinetic characteristics of the wild-type and two mutant proteins». J. Biol. Chem. 271 (32): 19124–8. doi:10.1074/jbc.271.32.19124. PMID 8702587. 
  • Singh SK, Matsuno K, LaPorte DC, Banaszak LJ (2001). «Crystal structure of Bacillus subtilis isocitrate dehydrogenase at 1.55 A. Insights into the nature of substrate specificity exhibited by Escherichia coli isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase». J. Biol. Chem. 276 (28): 26154–63. doi:10.1074/jbc.M101191200. PMID 11290745. 
  • Jault JM; Cortay, JC; Blanchet, C; Laporte, DC; Di Pietro, A; Cozzone, AJ; Jault, JM (2001). «The "catalytic" triad of isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase from E. coli and its relationship with that found in eukaryotic protein kinases». Biochemistry. 40 (10): 3047–55. doi:10.1021/bi001713x. PMID 11258918. 

Enlaces externos[editar]