Inmunoglobulina G

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Superficie molecular de la IgG.

La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos por el organismo. Se trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el liquido peritoneal (líquido presente en la cavidad abdominal). Esta proteína especializada es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina más abundante del suero, con una concentración de 600-1.800 mg por 100 mL.[1] La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales.

La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre al feto de manera natural y pasiva. Es la inmunoglobulina más pequeña, con un peso molecular de 150.000 Daltons,[1] así puede pasar fácilmente del sistema circulatorio del cuerpo a los tejidos. La síntesis de IgG se controla principalmente por el estímulo de los antígenos. En el caso de animales axénicos (sin microbios), con niveles de IgG muy bajos, el nivel de IgG se eleva en cuanto se les traslada a un ambiente normal.

Hay veces que estas inmunoglobulinas no responden adecuadamente. Especialmente en casos de Anaplasmosis simple.

Las cadenas H de la IgG son del isotipo γ, contiene un 2-3% en peso de glúcidos.

Referencias[editar]

  1. a b Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

Véase también[editar]