Gelsolina

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Gelsolina, una proteína de unión a actina.

La gelsolina es una proteína que es clave en el ensamblaje y desensamblaje de los filamentos de actina. Pertenece a la superfamilia de la vilina.[1] Se localiza comúnmente dentro de la célula, como en el citosol y la mitocondria, así como fuera de ella, como en el plasma sanguíneo.[2]

Estructuralmente es una proteína globular de 82 KDa con seis subdominios, llamados S1-S6. Cada uno posee cinco beta láminas flanqueadas por dos alfa hélices, una de cada hélice está posicionada de forma perpendicular a las láminas beta y otra en posición paralela. El extremo N-terminal (S1-S3) forma una hoja beta, tal y como el C-terminal (S4-S6).[3]

Referencias[editar]

  1. Sun, H., Yamamoto, M., Mejillano, M., Yin, H. (1999). «Gelsolin, a Multifunction Actin Regulatory Protein». J Biol Chem 274 (47):  pp. 33179–33182. doi:10.1074/jbc.274.47.33179. 
  2. Koya, R., Fujita, H., Shimizu, S., Ohtsu, M., Takimoto, M., Tsujimoto, Y., Kuzumaki, N. (2000). «Gelsolin Inhibits Apoptosis by Blocking Mitochondrial Membrane Potential Loss and Cytochrome C Release». J Biol Chem 275 (20):  pp. 15343–15349. doi:10.1074/jbc.275.20.15343. PMID 10809769. http://www.jbc.org/cgi/content/full/275/20/15343. 
  3. Kiselar, J., Janmey, P., Almo, S., Chance, M. (2003). «Visualizing the Ca2+-dependent activation of gelsolin by using synchrotron footprinting». PNAS 100 (7):  pp. 3942–3947. doi:10.1073/pnas.0736004100. PMID 12655044. http://www.pnas.org/cgi/content/full/100/7/3942.