Fosfofructoquinasa-1

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Fosfofructocinasa hepática
Identificadores
Símbolo PFKL (HUGO: 8876);
Identificadores externos OMIM171860 GeneCardsGen PFKL
Número EC 2.7.1.11
Locus Cr. 21 q22.3
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína Transferasa, Fosfotransferasa
Funciones Convierte fructosa 6-fosfato a fructosa-1,6-bisfosfato con gasto de ATP.
Información adicional
Tipo de célula Hígado, Músculo, Plaquetas
Ruta(s) Glucólisis,
Ciclo de Krebs,
Ruta de las pentosas-fosfato,
Vía de Señalización de la Insulina
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5211 n/a
UniProt P17858 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002626 n/a

La fosfofructoquinasa-1 o fosfofructocinasa-1 (PFK-1, de phosphofructokinase-1) (EC 2.7.1.11) es la principal enzima reguladora de la glucólisis. Es una enzima alostérica compuesta de cuatro subunidades y controlada por varios activadores e inhibidores. La PFK-1 cataliza la fosforilación de la fructosa-6-fosfato con gasto de una molécula de ATP para formar fructosa-1,6-bisfosfato y ADP.[1] [2] [3] [4] [5] [6]

fructosa-6-fosfato + ATP ----> fructosa-1,6-bisfosfato + ADP

Esta reacción tiene un cambio en la energía libre de –14,2kJ/mol, por lo que es irreversible. Este paso está sujeto a una regulación extensiva ya que no solamente es irreversible, sino que también el sustrato original está forzado a proceder hacia la ruta glicolítica luego de este paso. Esto sigue a un control preciso de la glucosa y otros monosacáridos, galactosa y fructosa, hacia la ruta de glucólisis. Antes de esta reacción enzimática, la glucosa-6-fosfato puede viajar potencialmente hacia la ruta de la pentosa fosfato, o ser convertida en glucosa-1-fosfato y polimerizada en la forma de almacenamiento Glicógeno.

Referencias[editar]

  1. Papagianni M, Avramidis N (2012). «Engineering the central pathways in Lactococcus lactis: functional expression of the phosphofructokinase (pfk) and alternative oxidase (aox1) genes from Aspergillus niger in Lactococcus lactis facilitates improved carbon conversion rates under oxidizing conditions». Enzyme and Microbial Technology 51 (113):  pp. 125–30. doi:10.1016/j.enzmictec.2012.04.007. PMID 22759530. 
  2. Phong WY, Lin W, Rao SP, Dick T, Alonso S, Pethe K (2013). Parish, Tanya. ed. «Characterization of Phosphofructokinase Activity in Mycobacterium tuberculosis Reveals That a Functional Glycolytic Carbon Flow Is Necessary to Limit the Accumulation of Toxic Metabolic Intermediates under Hypoxia». PLOS ONE 8 (2):  pp. 1198–206. doi:10.1371/journal.pone.0056037. PMID 23409118. 
  3. Yi W, Clark PM, Mason DE, Keenan MC, Hill C, Goddard WA 3rd, Peters EC, Driggers EM, Hsieh-Wilson LC (2012). «Phosphofructokinase 1 glycosylation regulates cell growth and metabolism». Science 337 (6097):  pp. 975–80. doi:10.1126/science.1222278. PMID 22923583. 
  4. Banaszak K, Mechin I, Obmolova G, Oldham M, Chang SH, Ruiz T, Radermacher M, Kopperschläger G, Rypniewski W (2011). «The crystal structures of eukaryotic phosphofructokinases from baker's yeast and rabbit skeletal muscle». J Mol Biol. 402 (7):  pp. 284–97. doi:10.1016/j.jmb.2011.01.019. PMID 21241708. 
  5. Nakajima H, Raben N, Hamaguchi T, Yamasaki T (2002). «Phosphofructokinase deficiency; past, present and future». Curr. Mol. Med. 2 (2):  pp. 197–212. doi:10.2174/1566524024605734. PMID 11949936. 
  6. Bruser A, KirchbergerJ, Schoneberg T (2012). «AAltered allosteric regulation of muscle 6-phosphofructokinase causes Tarui disease». Biochem Biophys Res Commun 427 (1):  pp. 133–7. doi:10.1016/j.bbrc.2012.09.024. PMID 22995305.