Fosfatidilinositol diacilglicerol-liasa

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Fosfatidilinositol diacilglicerol-liasa

Fosfolipasa C específica para fosfatidilinositol, imagen la la base de datos del OPM.
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Human Uniprot: PDBeRCSB
Identificadores
Número EC 4.6.1.13
Número CAS 37288-19-0
UniProt P45723 n/a

En bioquímica, una fosfatidilinositol diacilglicerol-liasa (EC 4.6.1.13) es una enzima bacteriana que cataliza la reacción química:

1-fosfatidil-1D-mio-inositol \rightleftharpoons 1D-mio-inositol 1,2-fosfato cíclico+ 1,2-diacil-sn-glicerol

Por ello, esta enzima tiene un solo sustrato (1-fosfatidil-1D-mio-inositol) y dos productos (1D-mio-inositol 1,2-fosfato cíclico y 1,2-diacil-sn-glicerol).

Etimología[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente a la clase de liasas de fósforo y oxígeno.[1] El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 1-fosfatidil-1D-mio-inositol 1,2-diacil-sn-glicerol-liasa o bien, son formadoras de 1d-mio-inositol-1,2-fosfato-cíclico. Otros nombres con los que se describe en la literatura incluyen:[2]

  • monofosfatidilinositol fosfodiesterasa,
  • fosfatidilinositol fosfolipasa C,
  • 1-fosfatidilinositol fosfodiesterasa,
  • 1-fosfatidil-D-mio-inositol inositolfosfohidrolasa,
  • 1-fosfatidil-1D-mio-inositol diacilglicerol-liasa
  • formadora de fosfato cíclico
  • formadora de 1,2-fosfato cíclico

Esta enzima participa en el metabolismo del inositol fosfato. Producidas por la bacteria Bacillus thuringiensis y expresada en la Escherichia coli. En animales se encuentra la actividad de esta enzima, principalmente realizada por la fosfolipasa C[3] (EC 3.1.4.11).[2]

Estructura[editar]

Para fines de 2007, se habían dilucidado dos tipos de estructuras en el Banco de Datos de Proteínas (PDB), para esta clase de enzimas:

  • PDB id: 1t6m, compuesta por dos cadenas y 296 residuos monoméricos.
  • PDB id: 2or2, un probable mutante (un aminoácido de diferencia) que le confiere mejor sitios de anclaje protéicos.[4]

Función[editar]

La fosfolipasa C bacteriana está involucrada en la patogenicidad del Bacillus produciendo alteraciones en al aparato digestivo de insectos suceptibles, permitiendo que el microorganismo se disemine por el resto del cuerpo causando ultimadamente la muerte del insecto.[5] La fosfatidilinositol fosfolipasa C es inhibida en sistemas digestivos alcalinos.

Referencias[editar]

  1. D.Apiyo et al. (2005). X-ray structure of the R69D phosphatidylinositol-specific phospholipase C enzyme: insight into the role of calcium and surrounding amino acids in active site geometry and catalysis. Biochemistry, 44, 9980-9989. PubMed id: 16042375 (en inglés). Último acceso 21 de marzo, 2008.
  2. a b European Bioinformatics Institute. EC 4.6.1.13 - Phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase (en inglés). Base de datos enzimática. Último acceso 21 de marzo, 2008.
  3. Friedel RO, Brown JD, Durell (1967). «Monophosphatidyl inositol inositolphosphohydrolase in guinea-pig brain». Biochim. Biophys. Acta. 144:  pp. 684–6. PMID 4294905. 
  4. C.Shao et al. (2007). Dimer structure of an interfacially impaired phosphatidylinositol-specific phospholipase C. J Biol Chem, 282, 9228-9235. PubMed id: 17213187 (en inglés). Último acceso 21 de marzo, 2008.
  5. P. PALOMEQUE, M. MARTÍNEZ, E. VALDIVIA y M. MAQUEDA. Estudios preliminares del efecto entomotóxico de Bacillus laterosporus frente a larvas de Ocnogyna baetica en Jaén]. Bol. Serv. Plagas, 11: 147-154 1985. Disponible en la World Wide Web: [1] (en español). Último acceso 21 de marzo, 2008.

Bibliografía[editar]

  • Henner DJ, Yang M, Chen E, Hellmiss R, Rodriguez H, Low MG (1988). «Sequence of the Bacillus thuringiensis phosphatidylinositol specific phospholipase C». Nucleic. Acids. Res. 16:  pp. 10383. PMID 3194218. 
  • Allan D, Michell RH (1974). «Phosphatidylinositol cleavage catalysed by the soluble fraction from lymphocytes. Activity at pH5.5 and pH7.0». Biochem. J. 142:  pp. 591–7. PMID 4377210. 
  • Michell RH, Allan D (1975). «Inositol cyclis phosphate as a product of phosphatidylinositol breakdown by phospholipase C (Bacillus cereus)». FEBS. Lett. 53:  pp. 302–4. PMID 236918.