Ciclina A1

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda
Ciclina A1
Identificadores
Símbolo CCNA1 (HUGO: 1577);
Identificadores externos OMIM604036 GeneCardsGen CCNA1
Locus Cr. 13 q13.3
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 8900 n/a
UniProt P78396 n/a
RefSeq (mRNA) NP_003905 n/a

La ciclina A1 (CCNA1) es una proteína codificada en humanos por el gen ccna1.[1]

La ciclina A1 pertenece a la familia de las ciclinas, la cual se encuentra altamente conservada y cuyos miembros se caracterizan por incrementar drásticamente sus niveles en las células de forma periódica cada vez que se inicia el ciclo celular. Las ciclinas actúan como reguladores de las quinasas dependientes de ciclinas (Cdks). Diferentes ciclinas muestran distintos patrones de expresión y degradación, contribuyendo a la coordinación temporal de cada evento de la mitosis. La ciclina A1 se expresa en cerebro y testículos, así como en diversas líneas celulares leucémicas, y se piensa que actúa principalmente en el control del ciclo celular de las células germinales. Esta ciclina se une a las quinasas Cdk2 y Cdc2, que poseen dos actividades quinasa diferentes, una que tiene lugar en la fase S, y otra en la fase G2, y por ello regulan funciones diferentes en el ciclo celular. Se ha observado que la ciclina A1 se une a importantes reguladores del ciclo celular como son las proteínas de la familia Rb, los factores de transcripción E2F-1 y la familia de proteínas [p21]].[2]

Interacciones[editar]

La ciclina A1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. a b Yang R, Morosetti R, Koeffler HP (Mar 1997). «Characterization of a second human cyclin A that is highly expressed in testis and in several leukemic cell lines». Cancer Res 57 (5):  pp. 913–20. PMID 9041194. 
  2. «Entrez Gene: CCNA1 cyclin A1».
  3. a b Yang, R; Müller C, Huynh V, Fung Y K, Yee A S, Koeffler H P (Mar. 1999). «Functions of cyclin A1 in the cell cycle and its interactions with transcription factor E2F-1 and the Rb family of proteins». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 19 (3):  pp. 2400–7. ISSN 0270-7306. PMID 10022926. 
  4. Ohtoshi, A; Maeda T, Higashi H, Ashizawa S, Hatakeyama M (Feb. 2000). «Human p55(CDC)/Cdc20 associates with cyclin A and is phosphorylated by the cyclin A-Cdk2 complex». Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 268 (2):  pp. 530–4. doi:10.1006/bbrc.2000.2167. ISSN 0006-291X. PMID 10679238. 
  5. Sweeney, C; Murphy M, Kubelka M, Ravnik S E, Hawkins C F, Wolgemuth D J, Carrington M (Jan. 1996). «A distinct cyclin A is expressed in germ cells in the mouse». Development (ENGLAND) 122 (1):  pp. 53–64. ISSN 0950-1991. PMID 8565853. 
  6. a b Müller-Tidow, C; Wang W, Idos G E, Diederichs S, Yang R, Readhead C, Berdel W E, Serve H, Saville M, Watson R, Koeffler H P (Apr. 2001). «Cyclin A1 directly interacts with B-myb and cyclin A1/cdk2 phosphorylate B-myb at functionally important serine and threonine residues: tissue-specific regulation of B-myb function». Blood (United States) 97 (7):  pp. 2091–7. doi:10.1182/blood.V97.7.2091. ISSN 0006-4971. PMID 11264176. 
  7. Brown, N R; Noble M E, Endicott J A, Johnson L N (Nov. 1999). «The structural basis for specificity of substrate and recruitment peptides for cyclin-dependent kinases». Nat. Cell Biol. (England) 1 (7):  pp. 438–43. doi:10.1038/15674. ISSN 1465-7392. PMID 10559988. 
  8. a b Diederichs, Sven; Bäumer Nicole, Ji Ping, Metzelder Stephan K, Idos Gregory E, Cauvet Thomas, Wang Wenbing, Möller Maria, Pierschalski Sarah, Gromoll Jörg, Schrader Mark G, Koeffler H Phillip, Berdel Wolfgang E, Serve Hubert, Müller-Tidow Carsten (Aug. 2004). «Identification of interaction partners and substrates of the cyclin A1-CDK2 complex». J. Biol. Chem. (United States) 279 (32):  pp. 33727–41. doi:10.1074/jbc.M401708200. ISSN 0021-9258. PMID 15159402.