Arrestina beta 2

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Arrestina beta 2
Identificadores
Símbolos ARRB2 (HUGO: 712); ARB2; ARR2; DKFZp686L0365
Identificadores externos OMIM107941 GeneCardsGen ARRB2
Locus Cr. 17 p13.2
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 409 n/a
UniProt P32121 n/a
RefSeq (mRNA) NP_004304 n/a

La arrestina beta 2 (ARRB2) es una proteína intracelular codificada en humanos por el gen arrb2.

Los miembros de la familia de proteínas de las arrestinas parecen participar en la desensibilización mediada por agonista de los receptores acoplados a proteínas G, causando un apagamiento específico de la respuesta celular a estímulos como hormonas, neurotransmisores o señales sensoriales,[1] [2] [3] además de actuar con diferentes papeles en la señalización celular.[4] [5] [6] [7] [8] La arrestina beta 2, al igual que la arrestina beta 1, fue identificada al demostrar su capacidad para inhibir la función de los receptores beta adrenérgicos en ensayos in vitro. Presenta elevados niveles de expresión en el sistema nervioso central y puede jugar un papel en la regulación de los receptores sinápticos. Además del cerebro, se ha podido aislar ADNc de la arrestina beta 2 en la glándula tiroidea, por lo que podría también estar implicada en la desensibilización específica de hormona de los receptores de TSH. Se han descrito diversas variantes transcripcionales de este gen, pero algunas de ellas aún no han sido bien caracterizadas.[9]

La arrestina beta 2 podría interaccionar con el agonista DOI en la señalización del receptor 5-HT2A.[10] [11]

Interacciones[editar]

La arrestina beta 2 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias[editar]

  1. Breivogel CS, Lambert JM, Gerfin S, Huffman JW, Razdan RK (July 2008). «Sensitivity to delta9-tetrahydrocannabinol is selectively enhanced in beta-arrestin2 -/- mice». Behavioural Pharmacology 19 (4):  pp. 298–307. doi:10.1097/FBP.0b013e328308f1e6. PMID 18622177. 
  2. Li Y, Liu X, Liu C, Kang J, Yang J, Pei G, Wu C (March 2009). «Improvement of Morphine-Mediated Analgesia by Inhibition of beta-Arrestin 2 Expression in Mice Periaqueductal Gray Matter». International Journal of Molecular Sciences 10 (3):  pp. 954–63. doi:10.3390/ijms10030954. PMID 19399231. 
  3. Zheng H, Loh HH, Law PY (January 2008). «Beta-arrestin-dependent mu-opioid receptor-activated extracellular signal-regulated kinases (ERKs) Translocate to Nucleus in Contrast to G protein-dependent ERK activation». Molecular Pharmacology 73 (1):  pp. 178–90. doi:10.1124/mol.107.039842. PMID 17947509. 
  4. Ma L, Pei G (January 2007). «Beta-arrestin signaling and regulation of transcription». Journal of Cell Science 120 (Pt 2):  pp. 213–8. doi:10.1242/jcs.03338. PMID 17215450. 
  5. Defea K (March 2008). «Beta-arrestins and heterotrimeric G-proteins: collaborators and competitors in signal transduction». British Journal of Pharmacology 153 Suppl 1:  pp. S298–309. doi:10.1038/sj.bjp.0707508. PMID 18037927. 
  6. Barki-Harrington L, Rockman HA (February 2008). «Beta-arrestins: multifunctional cellular mediators». Physiology (Bethesda, Md.) 23:  pp. 17–22. doi:10.1152/physiol.00042.2007. PMID 18268361. 
  7. Patel PA, Tilley DG, Rockman HA (March 2009). «Physiologic and cardiac roles of beta-arrestins». Journal of Molecular and Cellular Cardiology 46 (3):  pp. 300–8. doi:10.1016/j.yjmcc.2008.11.015. PMID 19103204. 
  8. Golan M, Schreiber G, Avissar S (2009). «Antidepressants, beta-arrestins and GRKs: from regulation of signal desensitization to intracellular multifunctional adaptor functions». Current Pharmaceutical Design 15 (14):  pp. 1699–708. PMID 19442183. 
  9. «Entrez Gene: ARRB2 arrestin, beta 2».
  10. Schmid CL, Raehal KM, Bohn LM (January 2008). «Agonist-directed signaling of the serotonin 2A receptor depends on beta-arrestin-2 interactions in vivo». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105 (3):  pp. 1079–84. doi:10.1073/pnas.0708862105. PMID 18195357. 
  11. Abbas A, Roth BL (January 2008). «Arresting serotonin». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105 (3):  pp. 831–2. doi:10.1073/pnas.0711335105. PMID 18195368. 
  12. Bhattacharya, Moshmi; Anborgh Pieter H, Babwah Andy V, Dale Lianne B, Dobransky Tomas, Benovic Jeffery L, Feldman Ross D, Verdi Joseph M, Rylett R Jane, Ferguson Stephen S G (Aug. 2002). «Beta-arrestins regulate a Ral-GDS Ral effector pathway that mediates cytoskeletal reorganization». Nat. Cell Biol. (England) 4 (8):  pp. 547–55. doi:10.1038/ncb821. ISSN 1465-7392. PMID 12105416. 
  13. Laporte, S A; Oakley R H, Zhang J, Holt J A, Ferguson S S, Caron M G, Barak L S (Mar. 1999). «The beta2-adrenergic receptor/betaarrestin complex recruits the clathrin adaptor AP-2 during endocytosis». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 96 (7):  pp. 3712–7. ISSN 0027-8424. PMID 10097102. 
  14. Kim, You-Me; Benovic Jeffrey L (Aug. 2002). «Differential roles of arrestin-2 interaction with clathrin and adaptor protein 2 in G protein-coupled receptor trafficking». J. Biol. Chem. (United States) 277 (34):  pp. 30760–8. doi:10.1074/jbc.M204528200. ISSN 0021-9258. PMID 12070169. 
  15. Claing, A; Chen W, Miller W E, Vitale N, Moss J, Premont R T, Lefkowitz R J (Nov. 2001). «beta-Arrestin-mediated ADP-ribosylation factor 6 activation and beta 2-adrenergic receptor endocytosis». J. Biol. Chem. (United States) 276 (45):  pp. 42509–13. doi:10.1074/jbc.M108399200. ISSN 0021-9258. PMID 11533043. 
  16. Wang, Ping; Gao Hua, Ni Yanxiang, Wang Beibei, Wu Yalan, Ji Lili, Qin Linhua, Ma Lan, Pei Gang (Feb. 2003). «Beta-arrestin 2 functions as a G-protein-coupled receptor-activated regulator of oncoprotein Mdm2». J. Biol. Chem. (United States) 278 (8):  pp. 6363–70. doi:10.1074/jbc.M210350200. ISSN 0021-9258. PMID 12488444. 
  17. Wang, Ping; Wu Yalan, Ge Xin, Ma Lan, Pei Gang (Mar. 2003). «Subcellular localization of beta-arrestins is determined by their intact N domain and the nuclear export signal at the C terminus». J. Biol. Chem. (United States) 278 (13):  pp. 11648–53. doi:10.1074/jbc.M208109200. ISSN 0021-9258. PMID 12538596. 
  18. Shenoy, Sudha K; Xiao Kunhong, Venkataramanan Vidya, Snyder Peter M, Freedman Neil J, Weissman Allan M (Aug. 2008). «Nedd4 mediates agonist-dependent ubiquitination, lysosomal targeting, and degradation of the beta2-adrenergic receptor». J. Biol. Chem. (United States) 283 (32):  pp. 22166–76. doi:10.1074/jbc.M709668200. ISSN 0021-9258. PMID 18544533.