Adiponectina

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ADIPOQ adiponectin, C1Q and collagen domain containing
Identificadores
Símbolos ADIPOQ (HUGO: 13633); ACDC; ADPN; APM1; APM-1; GBP28; ACRP30; adiponectin
Identificadores externos OMIM605441 GeneCardsGen ADIPOQ
Locus Cr. 3 q27
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 9370 n/a
UniProt Q15848 n/a
RefSeq (mRNA) NM_004797 n/a
Adiponectin receptor 1
Identificadores
Símbolos ADIPOR1 (HUGO: 24040); PAQR1, ACDCR1
Identificadores externos OMIM607945 GeneCardsGen ADIPOR1
Locus Cr. 1 q32.1
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 51094 n/a
UniProt Q96A54 n/a
RefSeq (mRNA) NM_015999 n/a
Adiponectin receptor 2
Identificadores
Símbolos ADIPOR2 (HUGO: 24041); PAQR2, ACDCR2
Identificadores externos OMIM607946 GeneCardsGen ADIPOR2
Locus Cr. 12 p13
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 79602 n/a
UniProt Q86V24 n/a
RefSeq (mRNA) NM_024551 n/a

La adiponectina (también conocida como Acrp30, Adiponectin30, AdipoQ, apM1 o GBP28) es una hormona sintetizada exclusivamente por el tejido adiposo que participa en el metabolismo de la glucosa y los ácidos grasos. Diversos estudios han comprobado que la adiponectina aumenta la sensibilidad a la insulina en diversos tejidos como hígado, músculo esquelético y tejido adiposo. Los niveles circulantes de adiponectina son inversamente proporcionales al índice de masa corporal (IMC) y el porcentaje de grasa corporal. Las concentraciones de adiponectina se encuentran reducidas en la obesidad, diabetes mellitus de tipo 2 y la enfermedad arterial coronaria.

La adiponectina es una de las proteínas plasmásticas más abundantes, constituyendo el 0,01% de las proteínas plasmáticas totales. Las concentraciones plasmáticas de adiponectina rondan los 5-10 μg/mL y presentan dimorfismo sexual, ya que las mujeres presentan niveles de esta hormona superiores a los hombres.

Estructura[editar]

La adiponectina es una proteína de 244 aminoácidos (Mr 30 kDa) que consta de 4 dominios. El primer dominio es un péptido señal situado en la zona amino-terminal que permite la secreción de la hormona al exterior de los adipocitos; el segundo dominio es una región de 28 aminoácidos que varía entre especies; el tercer dominio es un dominio colágeno constituido por 22 tripletes glicina-X-tirosina; y por último, un dominio globular en la región carboxi-terminal.

Las moléculas de adiponectina se agrupan entre sí formando trímeros, hexámeros y polímeros. La adiponectina monomérica no se ha detectado en la circulación sanguínea y su presencia parece confinada al adipocito.

Receptores de adiponectina[editar]

Existen 2 receptores conocidos de la adiponectina, llamados AdipoR1 y AdipoR2, que se expresan en tejidos sensibles a la insulina, como el músculo esquelético, hígado, páncreas o tejido adiposo.

La unión de la adiponectina a sus receptores aumenta la actividad de la proteinquinasa dependiente de AMP (AMPK) y el receptor alpha activado por proliferador de peroxisoma (PPAR-alpha), favoreciendo la oxidación de ácidos grasos y la entrada de glucosa en los tejidos.

Referencias[editar]

A novel serum protein similar to C1q, produced exclusively in adipocytes. Scherer PE, Williams S, Fogliano M, Baldini G, Lodish HF. J Biol Chem 1995; 270 (45): 26746-9. PMID: 7592907

Cloning of adiponectin receptors that mediate antidiabetic metabolic effects. Yamauchi T, Kamon J, Ito Y, Tsuchida A, Yokomizo T, Kita S, Sugiyama T, Miyagishi M, Hara K, Tsunoda M, Murakami K, Ohteki T, Uchida S, Takekawa S, Waki H, Tsuno NH, Shibata Y, Terauchi Y, Froguel P, Tobe K, Koyasu S, Taira K, Kitamura T, Shimizu T, Nagai R, Kadowaki T. Nature 2003 12;423(6941):762-9. Erratum in: Nature 2004 28;431(7012):1123. PMID: 12802337