Ácido aminolevulínico sintasa

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El ácido aminolevulínico sintasa (EC 2.3.1.37) es una enzima de la clase transferasa que cataliza la condensación del grupo succinilo del succinil-coenzima A con glicina para formar delta-aminolevulinato. Es una enzima expresada en todos los organismos eucariotas no vegetales y en ciertas proteobacterias. En humanos, la transcripción genetica de la ALA sintetasa es efectivamente controlada por la presencia de Fe2+. Ese estricto control de la enzima se debe a que el organismo necesita prevenir la acumulación de intermediarios en la producción de porfirinas cuando el hierro no está presente. La enzima es inhibida por la presencia de hemina y glucosa.[1] La enzima es estimulada además por la presencia de alcohol, barbitúricos y condiciones de bajo oxígeno en los tejidos.

Referencias[editar]

  1. Doss M, Sixel-Dietrich F, Verspohl F (1985). «"Glucose effect" and rate limiting function of uroporphyrinogen synthase on porphyrin metabolism in hepatocyte culture: relationship with human acute hepatic porphyrias.». J Clin Chem Clin Biochem 23 (9):  pp. 505–13. PMID 4067519. 

Enlaces externos[editar]

  • NIH
  • Abu-Farha M, Niles J, Willmore W (2005). «Erythroid-specific 5-aminolevulinate synthase protein is stabilized by low oxygen and proteasomal inhibition». Biochem Cell Biol 83 (5):  pp. 620–30. doi:10.1139/o05-045. PMID 16234850. 
  • Shemin, D and Rittenberg, D (1945). «The Utilization of Glycine for the Synthesis of a Porphyrin». J. Biol. Chem. (159):  pp. 567–8. 
  • SIDEROBLASTIC ANEMIAS -ALAS-2 defect disease