Diferencia entre revisiones de «Proteína»

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: Nivel de dominio.
: [[Nivel de dominio de las proteinas|Nivel de dominio]].







:: Se define como una unidad compacta de características globulares que suele comprender entre 30-150 aminoácidos. Se considera que esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es una ordenación de fragmentos de estructura secundaria en una estructura terciaria. Va a tener enlaces de hidrógeno entre cadenas.





Revisión del 00:07 11 ene 2002

Son macromoléculas de peso molecular elevado, formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. Pueden presentar una o varias cadenas. Son sustancias muy versátiles.


Funciones



  • Activas.


Catalizadores (enzimas).


Reguladora (enzimas alostéricos, hormonas).


Transportadora de oxígeno ([[O2]]) (hemoglobina).


Almacenadora (mioglobina).


Nutrición (ovoalbúmina).


Defensiva (inmunoglobulinas).


Contráctil (miosina, actinas).


Visual (rodopsina, iodopsina).


Energéticas (proteínas del fotosistema II).



  • Pasivas.


Estructural (colágeno, queratina).




Clasificación:


  • Según la forma:


Fibrosas (queratina, colágeno).


Globulares.



  • Químicamente :
Simples u holoproteínas. Su hidrólisis solo produce aminoácidos. (fibrosas y globulares).


Conjugadas o heteroproteínas. Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas. (solo globulares).




Estructura


Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y esta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.


  • Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional :


Estructura primaria.


Estructura secundaria.


Nivel de dominio.




Estructura terciaria.


Es el modo en que esa cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, a como se arrolla una determinada proteína globular. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Está estabilizada por enlaces covalentes entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones hidrofóvicas entre cadenas laterales y las interacciones de Vander Waals.

Si pierden esta estructura pierden su función.


Estructura cuaternaria.
Es el nivel que afecta a la disposición de varias cadenas polipeptídicas en el espacio. Afecta solo a la relación entre cadenas. Es similar a la terciaria.

Es el nivel mas complejo, por lo cual lo tienen las proteínas complejas (enzimas, anticuerpos).


A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.


Temas relacionados:


PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS, HOLOPROTEINAS, HETEROPROTEINAS